Trong lĩnh vực công nghệ thực phẩm, việc nghiên cứu cấu trúc và tính chất lý hóa học của protein trong thực phẩm là rất cần thiết đối với những người bình thường và các bạn. Đặc biệt là sinh viên đang nghiên cứu chủ đề này. Bạn đang tìm hiểu: công thức hóa học của protein, cấu tạo và tính chất lí hóa của protein
Bạn Đang Xem: Công thức hóa học của protein, cấu trúc và tính chất vật lý, hóa học của protein
Cấu trúc protein
Khái niệm chất đạm
Prôtêin là đại phân tử được cấu tạo theo nguyên tắc đa phân, trong đó các đơn phân là axit amin. Chúng nối với nhau bằng liên kết peptit thành chuỗi dài (gọi là chuỗi polipeptit). Các chuỗi này có thể xoắn hoặc gấp lại theo nhiều cách khác nhau, tạo thành các bậc cấu trúc khác nhau của protein.
Cấu trúc protein
Protein là hợp chất cao phân tử được cấu tạo từ nhiều đơn phân axit amin. Các axit amin bao gồm ba phần: một phần là nhóm amin (-nh2), phần còn lại là nhóm carbon (-cooh) và cuối cùng, nguyên tử carbon trung tâm được liên kết với một nguyên tử hydro và nhóm chuyển đổi xác định r. axit amin. Tất cả 20 axit amin được tìm thấy trong cấu tạo của tất cả các loại protein khác nhau trong cơ thể.
Người ta phân biệt 4 bậc cấu trúc của prôtêin:
Cấu trúc bậc 1: Các axit amin liên kết với nhau bằng liên kết peptit để tạo thành chuỗi polipeptit. Kết thúc chuỗi polipeptit là nhóm amin của axit amin thứ nhất và cuối cùng là nhóm cacbon của axit amin cuối cùng. Cấu trúc chính của protein thực chất là một chuỗi các axit amin được xếp chồng lên nhau trên một chuỗi polypeptide. Cấu trúc bậc một của protein rất quan trọng vì trình tự các axit amin trên chuỗi polypeptide sẽ tiết lộ sự tương tác giữa các phần của chuỗi polypeptide, dẫn đến cấu trúc hóa học lập thể của protein, quyết định tính chất và hoạt động của nó. chất đạm. Những sai lệch trong thứ tự nấu axit amin có thể dẫn đến sự thay đổi cấu trúc và tính chất của protein.
Cấu trúc bậc hai: Là sự sắp xếp đều đặn của các chuỗi polypeptide trong không gian. Các chuỗi polypeptide thường không thẳng mà xoắn lại, tạo thành các cấu trúc xoắn ốc và gấp nếp, với các axit amin liền kề được giữ với nhau bằng liên kết hydro. Protein dạng sợi như keratin, collagen… (có trong lông, tóc, móng, móng) gồm nhiều nếp xoắn, trong khi protein dạng cầu có nhiều nếp gấp hơn.
Cấu trúc bậc ba: Các vòng xoắn lượn sóng có thể gấp lại với nhau để tạo thành cụm và mỗi protein có hình dạng ba chiều cụ thể. Cấu trúc không gian này có vai trò quyết định đối với hoạt động và chức năng của prôtêin. Cấu trúc này đặc biệt phụ thuộc vào nhóm -r trong chuỗi polypeptide. Ví dụ, các cateine của nhóm -r có khả năng hình thành các cầu nối disulfua (-s-s), các proline của nhóm -r cản trở sự hình thành các vòng xoắn mà từ đó vị trí của chúng sẽ xác định điểm phân đôi hoặc nhóm -r là ưa nước của. Ở bên ngoài phân tử, trong khi nhóm kỵ nước ở bên trong…các liên kết yếu hơn, chẳng hạn như liên kết hydro hoặc liên kết điện hóa trị, nằm giữa các nhóm -r có điện tích trái dấu.
Cấu trúc bậc bốn: Khi một protein có nhiều chuỗi polypeptide, các chuỗi polypeptide này phối hợp với nhau để tạo thành cấu trúc bậc bốn của protein. Chuỗi polypeptide được giữ với nhau bằng các liên kết yếu như liên kết hydro.
Tính chất hóa lý của protein
Tính chất lý hóa của protein bao gồm: tính tan trong dung môi, tính ngậm nước, tính chất điện, tính kết tủa, tính biến tính, tính nhũ hóa, tính tạo bọt ᴠ.ᴠ… Protein có rất nhiều tính chất khác nhau, hãy cùng tìm hiểu những tính chất này dưới đây.
Độ hòa tan của protein
Các protein khác nhau dễ dàng hòa tan trong một số dung môi nhất định, chẳng hạn như albumin hòa tan trong nước, globulin hòa tan trong muối loãng, prolamin hòa tan trong ethanol và glutenin hòa tan trong dung môi. Dung dịch kiềm hoặc axit loãng.ᴠ…
Sự hydrat hóa của protein
Hầu hết các loại thực phẩm đều ở dạng rắn ngậm nước. Các tính chất hóa lý và lưu biến của protein và các thành phần thực phẩm khác không chỉ phụ thuộc vào sự có mặt của nước mà còn phụ thuộc vào hoạt động của nó. Ngoài ra, các chế phẩm cô đặc protein khô và protein cô lập phải được ngậm nước trước khi sử dụng. Do đó, tính chất hydrat hóa và bù nước của protein thực phẩm có ý nghĩa thực tiễn rất lớn.
Quá trình thủy phân protein ở trạng thái khô có thể chia thành các giai đoạn nối tiếp sau:
Xem Thêm: Biên bản sinh hoạt lớp 2022 mới nhất
Độ hút nước (hay còn gọi là cố định nước), trương nở, thấm ướt, khả năng giữ nước, độ nhớt, tính dẻo liên quan đến 4 pha đầu; độ phân tán, độ nhớt, độ đặc của protein liên quan đến pha thứ 5. Trạng thái cuối cùng của protein – hòa tan hoặc không hòa tan (một phần hoặc hoàn toàn) – có liên quan đến các đặc tính chức năng quan trọng như khả năng hòa tan hoặc hòa tan thoáng qua (pha 5 giải phóng nhanh). Các đặc tính tạo gel liên quan đến sự hình thành khối lượng không được hydrat hóa tốt, nhưng các phản ứng protein-protein đóng vai trò chính. Cuối cùng, các tính chất bề mặt như nhũ hóa và tạo bọt cũng đòi hỏi protein phải có khả năng hydrat hóa và phân tán cao hơn các tính chất khác.
Trong quá trình hydrat hóa, protein tương tác với nước thông qua liên kết peptit hoặc gốc r trong chuỗi bên bộ nhớ liên kết hydro.
Nồng độ protein, pH, nhiệt độ, thời gian, cường độ ion, sự hiện diện của các thành phần khác là những yếu tố ảnh hưởng đến phản ứng protein-protein và protein-nước. Tính chất cơ năng được xác định bởi sự cân bằng của các lực này.
Tổng lượng nước hấp thụ tăng khi tăng nồng độ protein. Sự thay đổi pH làm thay đổi mức độ ion hóa và điện tích trên bề mặt phân tử protein, làm thay đổi lực hút và lực đẩy giữa các phân tử này và khả năng liên kết nước. Tại điểm đẳng điện pi, phản ứng giữa prôtêin và prôtêin đạt cực đại, các phân tử prôtêin liên kết và co lại với nhau, khả năng trương nở ngậm nước là cực tiểu.
Xem Thêm : Tiếng Anh lớp 6 Unit 1 A Closer Look 1 trang 8 – VietJack.com
Nói chung, khả năng giữ nước của protein giảm khi nhiệt độ tăng do giảm liên kết hydro. Sự biến tính và tập hợp ( ) khi đun nóng làm giảm bề mặt của các phân tử protein và các nhóm phân cực có khả năng cố định nước. Tuy nhiên, với một vài ngoại lệ, khi đun nóng trong nước có chứa các protein có cấu trúc cao, sự phân ly và kéo dài của các phân tử làm lộ ra các liên kết peptit và các vòng cực ngoài ở bề mặt. Trước đây chúng bị ẩn dẫn đến tăng khả năng cố định nước.
Bản chất và nồng độ của các ion ảnh hưởng đến cường độ ion trong môi trường và sự phân bố điện tích trên bề mặt phân tử protein, từ đó ảnh hưởng đến khả năng hydrat hóa. Một sự cạnh tranh liên kết (liên kết) đã được tìm thấy giữa nước, muối và các nhóm axit amin ngoại lai. Khi nồng độ muối, chẳng hạn như natri clorua, thấp, quá trình hydrat hóa protein có thể tăng lên do bổ sung iodua, giúp mở rộng mạng lưới protein. Tuy nhiên, khi nồng độ muối cao, phản ứng muối-nước chiếm ưu thế, liên kết protein-nước giảm và protein bị “khô”.
Việc hấp thụ protein và giữ nước có thể ảnh hưởng đến đặc tính và kết cấu của nhiều loại thực phẩm như bánh mì, thịt băm…
Sự hòa tan protein
Thức ăn lỏng và giàu protein đòi hỏi độ hòa tan của protein cao. Độ hòa tan cao là một chỉ số rất quan trọng đối với protein được sử dụng trong đồ uống. Ngoài ra, người ta cho rằng protein hòa tan ở các giá trị pH khác nhau và ổn định ở nhiệt độ.
Độ hòa tan của protein ở pH trung tính và đẳng điện là đặc tính chức năng đầu tiên được đo trong quá trình xử lý và chuyển hóa protein. Người ta thường dùng chỉ số “nitơ hòa tan” (nitrogen solubilite indeх – nsi) để đánh giá tính chất này. Kiến thức về độ hòa tan của protein rất hữu ích cho các quy trình kỹ thuật như chiết xuất, tinh chế, kết tủa các phân đoạn protein và sử dụng protein trực tiếp. Các protein của lactocerum hòa tan tốt ở các cường độ ion khác nhau. Ngược lại, độ hòa tan của caceinate phụ thuộc nhiều vào pH, cường độ ion (và nồng độ ca2+), nhưng ít phụ thuộc vào nhiệt độ như lactoza và protein đậu nành.
Khả năng hòa tan của hầu hết các protein giảm đáng kể và không thể đảo ngược trong quá trình gia nhiệt. Tuy nhiên, trong chế biến thực phẩm, việc đun nóng luôn cần thiết với mục đích diệt khuẩn, khử mùi khó chịu, tách ẩm…, thậm chí đun nhẹ (chế phẩm protein dùng trong quá trình chiết, rửa nguyên liệu) sẽ gây biến tính phần nào, giảm độ hòa tan.
Không phải tất cả các protein có độ hòa tan ban đầu tốt sẽ luôn có các đặc tính chức năng khác tốt. Trong một số trường hợp, sự hấp thụ nước của protein sẽ được cải thiện ở một mức độ nào đó bằng cách biến tính. Đôi khi, khả năng tạo gel được giữ lại sau khi biến tính mà không có sự hòa tan một phần protein. Tương ứng, sự hình thành nhũ tương, bọt và gel có thể liên quan đến các mức độ giãn mạch, kết tập protein và tính không hòa tan khác nhau. Ngược lại, protein của lactocerum caceinate và một loại protein khác cần phải có độ hòa tan ban đầu đủ lớn nếu nó muốn được chuyển hóa thành gel, bọt hoặc hệ nhũ tương tốt.
Độ nhớt của dung dịch protein
Khi hòa tan protein trong dung dịch, mỗi dung dịch protein khác nhau có độ nhớt khác nhau. Người ta có thể sử dụng tính chất này để xác định khối lượng phân tử của protein (độ nhớt càng cao thì khối lượng phân tử càng lớn).
(Trong nước)
Xem Thêm: Giải bài 1, 2, 3, 4, 5 trang 122 Sách giáo khoa Hóa học 9
(Nước bằng 1)
Hằng số điện môi của dung dịch protein
Khi cho dung môi hữu cơ trung tính như etanol, axeton vào dung dịch nước protein, lớp áo khử nước làm giảm độ hòa tan của protein đến mức kết tủa do giảm mức độ hydrat hóa của các nhóm ion hóa của protein , và các phân tử protein kết hợp với nhau tạo thành chất kết tủa. Ví dụ, hằng số điện môi ngăn lực tĩnh điện giữa các nhóm protein và nước tích điện.
Tính chất điện của protein
Giống như axit amin, protein là chất lưỡng tính trong phân tử protein, với nhiều nhóm phân cực mạnh của axit amin (nhóm bên r). Ví dụ cooh nhóm thứ 2 của aѕp, glu; nhóm thứ 2 lуѕ; oh ser, thr, tуr ᴠ.ᴠ… Trạng thái điện tích của các nhóm này phụ thuộc vào môi trường. Ở một giá trị pH nhất định, khi tổng điện tích dương (+) của các phân tử prôtêin bằng tổng điện tích âm (-) bằng không thì các phân tử prôtêin sẽ không chuyển động trong điện trường, giá trị pH này được gọi là phải (iѕoeletric- điện điểm) prôtêin. Ví dụ, protein có nhiều ap, glu (axit amin có tính axit mạnh) thì phải ở trong cùng một axit, trong khi nhiều axit amin có tính bazơ như l, arg, hi thì phải ở trong dung dịch bazơ. Bệnh nhân ung thư – Yếu tố nguy cơ gây ung thư là gì
Trong môi trường axit phân tử prôtêin nhường ion H+ nên số điện tích âm nhiều hơn số điện tích dương, prôtêin là đa ion và tích điện âm.
Giá trị phi của một số protein
Trong môi trường có ph=phi, protein dễ kết tụ với nhau nên người ta lợi dụng đặc tính này để xác định giá trị phi của protein và kết tủa protein. Mặt khác, do sự khác biệt giữa các protein khác nhau, protein có thể được tách ra khỏi hỗn hợp của chúng bằng cách điều chỉnh giá trị pH của môi trường.
Muối trung tính có ảnh hưởng rõ rệt đến khả năng hòa tan của protein dạng cầu: ở nồng độ thấp, chúng hòa tan nhiều protein. Hiệu ứng này không phụ thuộc vào bản chất của muối trung hòa mà phụ thuộc vào nồng độ của muối và số điện tích trên mỗi ion trong dung dịch, tức là cường độ ion của dung dịch (trong đó là dấu của tổng, c1 là nồng độ của mỗi ion, z1 là điện tích mỗi ion). Các muối có ion hóa trị 2 (mgcl2, mgso¬¬4…) làm tăng độ hòa tan của protein rõ rệt hơn các muối có ion hóa trị i (nacl, nh4cl, kcl…). Khi nồng độ muối trung tính tăng đáng kể, khả năng hòa tan của protein bắt đầu giảm và ở nồng độ muối rất cao, protein có thể bị kết tủa hoàn toàn.
Các protein khác nhau kết tủa ở các nồng độ muối trung tính khác nhau. Tính chất này được sử dụng để chiết và tách từng phần protein ra khỏi hỗn hợp. Đây là phương pháp hạ chí (kết tủa protein với muối). Ví dụ, sử dụng amoni sulfat bão hòa 50% để kết tủa globulin và sử dụng dung dịch amoni sulfat bão hòa để kết tủa albumin trong huyết thanh.
Sự biểu hiện quang học của protein
Xem Thêm : Tập đọc Hoa học trò lớp 4 | Giải Tiếng Việt lớp 4 Tập 2
Giống như nhiều hóa chất khác, protein hấp thụ và phát ra ánh sáng ở dạng lượng tử. Vì nó có thể đo cường độ hấp thụ của protein trong dung dịch nên nó còn được gọi là mật độ quang, thường được biểu thị bằng chữ od (mật độ quang). Dựa vào đặc điểm này, người ta đã chế tạo ra nhiều loại máy quang phổ hấp thụ để phân tích protein. Nhìn chung, protein có khả năng hấp thụ ánh sáng khả kiến (350nm-800nm) và tia cực tím (320nm-180nm).
Trong cùng ánh sáng khả kiến, protein liên kết với thuốc thử hấp thụ mạnh nhất dưới cùng ánh sáng đỏ 750 nm (định lượng protein theo thể tích).
Đối với tia UV, dung dịch protein hấp thụ hai bước sóng khác nhau của tia UV: 180nm-220nm và 250nm-300nm).
Trong dải bước sóng 180nm-220nm, đó là sự đồng hấp thụ của các liên kết peptide trong protein, với độ hấp thụ cực đại ở 190nm. Do các liên kết peptit phong phú trong các phân tử protein và độ hấp thụ cao, các loại protein khác nhau có thể được định lượng ở nồng độ thấp. Tuy nhiên, khi một số tạp chất được trộn vào dung dịch protein, sự đồng hấp thụ này của các liên kết peptide trong protein có thể bị dịch chuyển về phía bước sóng dài hơn. Mặt khác, chính những tạp chất này cũng hấp thụ tia UV có cùng bước sóng 180nm-220nm. Vì vậy, trong thực tế người ta thường đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 220 nm-240 nm.
Trong dải bước sóng 250 nm-300 nm, các axit amin thơm (phe, tуr, trp) có trong phân tử protein hấp thụ cực đại ở bước sóng 280 nm. Protein chứa axit amin thơm có thể được xác định và định lượng bằng phương pháp đo độ hấp thụ của dung dịch protein ở bước sóng 280 nm. Hàm lượng axit amin thơm trong các protein khác nhau rất khác nhau, do đó độ hấp thụ ở bước sóng 280nm của các dung dịch protein khác nhau ở cùng nồng độ có thể khác nhau. Và nó được đánh giá bằng hệ số đậm độ, ví dụ: khi ánh sáng có bước sóng 280nm đi qua dung dịch có nồng độ 10mg/ml trong 1cm thì hệ số đậm độ của băng albumin huyết thanh là 6,7; trong khi đó hệ số đậm độ của kháng thể IgG là 13,6. Ngoài ra, có nhiều chất khác trong dung dịch cũng có thể ảnh hưởng đến sự hấp thụ protein. Bởi vì độ hấp thụ tia cực tím thường được sử dụng để định lượng protein tinh khiết hoặc xác định protein trong các phân số thu được khi protein được tách bằng sắc ký thông qua cột sắc ký.
Kết tủa protein có thể đảo ngược và không thể đảo ngược
Khi protein được kết tủa đơn giản bằng dung dịch muối trung tính có nồng độ khác nhau hoặc bằng rượu hoặc axeton ở nhiệt độ thấp, protein vẫn giữ được tất cả các tính chất của nó bao gồm cả tính chất sinh học và có thể được hòa tan lại, được gọi là kết tủa thuận nghịch. Công thức protein thu được bằng cách sử dụng các yếu tố kết tủa thuận nghịch. Trong quá trình kết tủa thuận nghịch, muối trung hòa vừa trung hòa điện vừa loại bỏ lớp màu đỏ của protein, trong khi dung môi hữu cơ ưa nước nhanh chóng phá hủy lớp khử nước. Trong sản phẩm đạm nhận được có chất dùng để kết tủa, cần được loại bỏ bằng phương pháp thích hợp. Ví dụ, lọc máu có thể được sử dụng để loại bỏ muối.
Ngược lại, kết tủa không thể đảo ngược là khi các phân tử protein không thể trở lại trạng thái ban đầu sau khi kết tủa. Sự kết tủa này thường được sử dụng để loại bỏ protein khỏi dung dịch, ngăn chặn các phản ứng enzym. Một trong những yếu tố kết tủa không thể đảo ngược đơn giản nhất là đun sôi dung dịch protein (thêm về sự biến tính protein trong phần tiếp theo).
Đạm biến tính
Sau khi kết tủa protein, nếu loại bỏ yếu tố kết tủa thì protein vẫn mất khả năng tạo dung dịch keo bền vững như trước, đồng thời mất đi các tính chất ban đầu như khả năng hòa tan giảm, mất các tính chất sinh học, đó gọi là hiện tượng biến tính protein . Bởi vì, để bảo quản protein, người ta thường để dung dịch protein ở nhiệt độ thấp, thường là từ.
Nhưng ở nhiệt độ này, dung dịch protein sẽ biến tính dần và khi dung dịch protein trở nên loãng hơn, quá trình biến tính sẽ tăng nhanh. Sự biến tính ở nhiệt độ thấp của dung dịch protein loãng được gọi là biến tính “bề mặt”: protein bị biến tính tạo thành một lớp mỏng trên bề mặt dung dịch và lớp mỏng bên dưới là nhóm ưa nước trong dung dịch. Laminae là gốc axit amin kỵ nước được liên kết với nhau bằng lực van der Waals.
Trong dung dịch rắn, các phân tử protein liên kết với nhau chặt chẽ hơn, do đó làm giảm và hạn chế sự biến tính bề mặt. Để bảo quản các chế phẩm protein như enzym, hormone, globulin chống độc, thậm chí có thể bảo quản chúng trong các ống kín ở nhiệt độ phòng thí nghiệm.
Nhũ tương hóa protein
Nhiều loại thực phẩm là hệ nhũ tương như bột bò, bột đậu nành, kem, nước cốt dừa, bơ, phomai nóng, sốt mayonnaise, nước mắm… và thành phần đạm thường đóng vai trò quan trọng trong việc ổn định hệ nhũ này.
Protein được hấp thụ tại mặt phân cách giữa các giọt dầu phân tán và pha nước liên tục, với các đặc tính vật lý và lưu biến (độ đặc, độ nhớt, “độ cứng-dẻo”) ngăn không cho các giọt chất béo kết lại với nhau. Theo giá trị pH, quá trình ion hóa nhóm r của axit amin trong chuỗi polypeptide cũng sẽ tạo ra lực đẩy tĩnh điện, góp phần vào sự ổn định của hệ nhũ tương.
Nói chung, protein ít có khả năng ổn định nhũ tương nước/dầu. Lý do có thể là do hầu hết các protein có bản chất ưa nước nên chúng được hấp thụ trong pha nước gần bề mặt phân cắt.
Tính chất tạo bọt của protein
Một hệ thống bọt thực phẩm bao gồm bọt khí và chất hoạt động bề mặt hòa tan được phân tán trong pha liên tục lỏng hoặc bán rắn.
Có nhiều loại tạo bọt cho thực phẩm như bánh bông lan, kem, bọt bia… Nhiều trường hợp khí tạo bọt là không khí, một số khác là CO2 và pha liên tục là dung dịch hoặc huyền phù. Nước chứa protein. Một số hệ thống bọt thực phẩm là hệ thống keo phức tạp.
Ví dụ: kem là nhũ tương (hoặc huyền phù) của các giọt chất béo, huyền phù phân tán của tinh thể đá, gel polysacarit, dung dịch đường nồng độ cao, dung dịch protein, dung dịch protein và bọt khí.
Khả năng khử mùi của protein
Trong quá trình chế biến thực phẩm, bao gồm cả các công thức protein, có nhiều tình huống cần phải khử mùi để hạn chế hoặc cô lập các mùi khó chịu. Các hợp chất như aldehyde, ketone, rượu, phenol, axit béo bị oxy hóa, v.v. có thể tạo ra mùi ôi, khét, thiu và tạo vị đắng khi chúng kết hợp với protein và các thành phần khác của thực phẩm. Các chất này chỉ tách ra khi đun nóng hoặc nhai. Một số liên kết chặt chẽ đến mức chúng khó tách rời, ngay cả khi chiết xuất bằng hơi nước hoặc dung môi.
Bên cạnh vấn đề cách ly mùi hôi, người ta còn lợi dụng khả năng này của protein để tạo mùi dễ chịu cho thực phẩm (ví dụ: mang mùi thơm của thịt cho protein thực vật đã nấu chín. Tạo kết cấu). Sẽ là lý tưởng nếu các thành phần dễ bay hơi của mùi dễ chịu có thể liên kết lâu dài với thực phẩm, không bị mất đi trong quá trình chế biến và bảo quản mà được giải phóng nhanh chóng vào miệng khi thực phẩm chưa biến đổi được tiêu thụ.
Nguồn: https://anhvufood.vn
Danh mục: Giáo Dục